載脂蛋白C是目前所知載脂蛋白中分子量最小的一類,。50年代Shore等分別報(bào)道,，VLDL中ApoA和B外，還有第三種載脂蛋白,。Gustafson等人從VLDL中分離出一種含有少量磷脂的低分子量載脂蛋白,，并命名為載脂蛋白C，此后又在HDL中發(fā)現(xiàn)有ApoC,。1969年Brown等進(jìn)一步確認(rèn)ApoC有三種亞型,，即ApoCⅠ、ApoCⅡ,、ApoCⅢ,。

　　ApoCⅠ由57個(gè)氨基酸殘基組成的單一多肽鏈，其序列已測(cè)出,，不含半胱氨酸,、組氨酸和酪氨酸，分子量為6625D,。人ApoCⅠ二級(jí)結(jié)構(gòu)中有55%的α螺旋結(jié)構(gòu),，極易與磷脂結(jié)合。它是LCAT的激活劑,。

　　ApoCⅡ由79個(gè)氨基酸殘基組成的單一多肽鏈,，氨基酸順序已測(cè)出，分子量為9110D,，有兩種多態(tài)型,，等電點(diǎn)分別為4.86和4.69，均不含半胱氨酸和絲氨酸,，其二級(jí)結(jié)構(gòu)的α螺旋約占23%,。ApoCⅡ可激活多種來源的脂蛋白脂肪酶(LPL)。其結(jié)構(gòu)中第55～78位氨基酸殘基是維持其對(duì)LPL激活作用的最短必需區(qū)域,。羧基端43～50位氨基酸殘基為α-螺旋結(jié)構(gòu)的脂質(zhì)結(jié)合,。

　　ApoCⅢ由79個(gè)氨基酸殘基組成單一多肽鏈，由于第74位蘇氨酸殘基所帶唾液酸個(gè)數(shù)不同,，又可分成ApoCⅢ0,、CⅢ1、CⅢ2三個(gè)亞類,，也是其多態(tài)性,，等電點(diǎn)分別為5.02、4.82和4.62,。Brewe等已測(cè)出ApoCⅢ氨基酸序列,，分子量為8764D,，其二級(jí)結(jié)構(gòu)在不同狀況下，α-螺旋約占22%～54%不等,，ApoCⅢ的α-螺旋結(jié)構(gòu)極易與磷脂結(jié)合,。

　　ApoC族生理功能有：①同磷脂相互作用，維持脂蛋白結(jié)構(gòu),，由于在溶液中呈特殊的立體雙性離子,，帶負(fù)電荷的酸性氨基酸與帶正電荷的磷脂基團(tuán)作用，具有很強(qiáng)的磷脂結(jié)合活性,。由于與磷脂交互作用,，ApoC族的α-螺旋結(jié)構(gòu)增加，而磷脂的單個(gè)酯酰鏈的運(yùn)動(dòng)則受到限制,，從而影響磷脂從凝膠態(tài)到液晶態(tài)的轉(zhuǎn)變,，兩者作用結(jié)果達(dá)到固系脂蛋白結(jié)構(gòu)功能;②對(duì)酯酶的激活作用。有人認(rèn)為HDL的磷脂流動(dòng)性增加時(shí),，ApoCⅠ通過HDL脂層表面后促進(jìn)LCAT的催化作用;③ApoCⅡ可以激活LPL,，其激活機(jī)制可能是，LPL通常存在于外周循環(huán)與肝素樣分子結(jié)合并附著于血管內(nèi)皮上,，當(dāng)LPL接觸CM或VLDL時(shí),，LPL便同脂蛋白顆粒表面的磷脂發(fā)生作用，進(jìn)而結(jié)合于脂蛋白顆粒上,，其內(nèi)的ApoCⅡ與LPL發(fā)生作用,，改變LPL的空間結(jié)構(gòu)，進(jìn)而催化水解甘油三酯,。

　　ApoC主要由肝臟合成,，小腸也合成少量。